انتقل إلى المحتوى

مستخدم:Ghadeer Ahmuzahimi/البكتيريا آكلة النايلون

من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
اضغط هنا للاطلاع على كيفية قراءة التصنيف
اضغط هنا للاطلاع على كيفية قراءة التصنيف

Ghadeer Ahmuzahimi/البكتيريا آكلة النايلون

البكتيريا آكلة النايلون
التصنيف العلمي
المملكة: بكتيريا
شعبة: بكتيريا شعاوية
الطائفة: البكتريا الشعاعية
الرتبة: الأكتينوميسيتاليس
الاسرة: المكورات الدقيقة
الفصيلة: المفصليات
النوع:
A. sp. K172

البكتيريا آكلة النايلون هي سلالة من الفُصلاء (التي تم تصنيفها سابقًا على أنها صيفرية) التي يمكنها هضم بعض المنتجات الثانوية لتصنيع النايلون 6 . [1] هذه السلالة من الصيفريات. أصبحت K172 معروفًة بشكل عام باسم البكتيريا التي تأكل النايلون ، وأصبحت الإنزيمات المستخدمة في هضم الجزيئات التي من صنع الإنسان معروفة بشكل عام [2] باسم نايلونيز .

اكتشاف[عدل]

التركيب الكيميائي حمض الأمينوكابرويك

في عام 1975 ، اكتشف فريق من العلماء اليابانيين سلالة من الصفيريات ، تعيش في أحواض تحتوي على مياه الصرف الصحي من مصنع نايلون ، والتي يمكن أن تهضم بعض المنتجات الثانوية لتصنيع النايلون 6 ، مثل حمض الأمينوكابرويك. من غير المعروف أن هذه المواد كانت موجودة قبل اختراع النايلون في عام 1935.

كشفت دراسة أخرى [3] أن الإنزيمات الثلاثة التي تستخدمها البكتيريا لهضم المنتجات الثانوية كانت مختلفة بشكل كبير عن أي إنزيمات أخرى تنتجها أي بكتيريا أخرى ، وليست فعالة على أي مادة بخلاف منتجات النايلون الصناعية. [4]

الابحاث الحديثة[عدل]

هذا الاكتشاف قاد عالم الوراثة سوسومو اونو في ورقة نشرت له في أبريل عام 1984 إلى التكهن بأن الجين لأحد الإنزيمات حمض الأمينوكابرويك، نتجت عن مزيج من حدث تضاعف الجينات مع طفرة انزياح الإطار . [5] لقد اقترحوا أن هذا يرجع على الأرجح إلى إدخال الثايمين . كان التسلسل الأصلي هو ترميز CGAGAA للأرجنين والغلوتامين في المركز 33 و 34 على التوالي ، والذي أصبح CG ATG AA يخلق كود تشغيل جديد وإطار قراءة مفتوح جديد. تمت ترجمة ORF الجديد إلى حمض الأمينوكابرويك، وهو بروتين بطول 392 حمض أميني مقارنة بـ 427 من الأحماض الأمينية في البروتين الأصلي. اقترح أونو أن العديد من الجينات الجديدة الفريدة تطورت بهذه الطريقة.

اقترحت ورقة عام 2007 التي وصفت سلسلة من الدراسات التي قام بها فريق بقيادة سيجي نيجرو من جامعة هيوغو ، اليابان ، أن اثنين فقط من تغيرات الأحماض الأمينية ، أي G181D (من Gly181 (إنزيم EII′ الأصلي) إلى Asp (6- حمض الأمينوكابرويك، (EII))) و H266N (من His266 (EII ′) إلى Asn (EII)) ، يمنح نشاط Ald-hydrolytic إلى المستوى من إنزيم EII الأبوي 10. [6] تشير هذه النتائج إلى أن EII قد تطورت من خلال ازدواجية الجينات متبوعة باستبدال القاعدة من جين أسلافها. تم اكتشاف العديد من الجينات الأخرى التي تطورت من خلال ازدواجية الجينات تليها طفرة في الإطار تؤثر على جزء على الأقل من الجين. [بحاجة لمصدر] [ بحاجة لمصدر ] أظهرت ورقة عرضت عام 1995 أن العلماء تمكنوا أيضًا من تحفيز أنواع أخرى من البكتيريا زائفة زنجارية، لتطوير القدرة على تحطيم نفس منتجات النايلون الثانوية في المختبر عن طريق إجبارهم على العيش في بيئة لا يوجد بها مصدار مغذيات آخر. لا يبدو أن سلالة زائفة زنجارية تستخدم نفس الإنزيمات التي استخدمتها سلالة الصيفرية الأصلية. [7]

كما هو موضح في منشور عام 1983 ، كان العلماء الآخرون قادرين على الحصول على القدرة على توليد الإنزيمات للانتقال من سلالة الصيفرية إلى سلالة من بكتيريا

إشريكية قولونية عن طريق نقل البلازميد . [8]

الدور في تدريس التطور[عدل]

هناك إجماع علمي على أن القدرة على توليف نيلوناز على الأرجح تطورت كطفرة من خطوة واحدة نجت لأنها حسنت لياقة البكتيريا التي تمتلك الطفرة. والأهم من ذلك ، أن الإنزيم المستخدم ناتج عن طفرة عشوائية تمامًا للجين الأصلي. على الرغم من ذلك ، لا يزال للجين الجديد قدرة محفزة جديدة ، وإن كانت ضعيفة. يُنظر إلى هذا كمثال جيد على كيفية توفير الطفرات بسهولة للمواد الخام للتطور عن طريق الانتقاء الطبيعي . [9] [10] [11] [12]

أنظر أيضا[عدل]

ملاحظات[عدل]

  1. ^ Takehara، I؛ Fujii، T؛ Tanimoto، Y (يناير 2018). "Metabolic pathway of 6-aminohexanoate in the nylon oligomer-degrading bacterium Arthrobacter sp. KI72: identification of the enzymes responsible for the conversion of 6-aminohexanoate to adipate". Applied Microbiology and Biotechnology. ج. 102 ع. 2: 801–814. DOI:10.1007/s00253-017-8657-y. PMID:29188330.
  2. ^ Michael Le Page (مارس 2009). "Five classic examples of gene evolution". New Scientist.
  3. ^ S, Kinoshita; S, Negoro; M, Muramatsu; Vs, Bisaria; S, Sawada; H, Okada (1 Nov 1977). "6-Aminohexanoic Acid Cyclic Dimer Hydrolase. A New Cyclic Amide Hydrolase Produced by Achromobacter Guttatus KI74". European journal of biochemistry (بالإنجليزية). PMID:923591. Retrieved 2020-05-12.
  4. ^ Kinoshita, S.؛ Kageyama, S.؛ Iba, K.؛ Yamada, Y.؛ Okada, H. (1975). "Utilization of a cyclic dimer and linear oligomers of e-aminocaproic acid by Achromobacter guttatus". Agricultural and Biological Chemistry. ج. 39 ع. 6: 1219–23. DOI:10.1271/bbb1961.39.1219. ISSN:0002-1369.
  5. ^ Ohno S (أبريل 1984). "Birth of a unique enzyme from an alternative reading frame of the preexisted, internally repetitious coding sequence". Proc Natl Acad Sci USA. ج. 81 ع. 8: 2421–5. Bibcode:1984PNAS...81.2421O. DOI:10.1073/pnas.81.8.2421. PMID:6585807. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |PMCID= تم تجاهله يقترح استخدام |pmc= (مساعدة)
  6. ^ "Nylon-oligomer degrading enzyme/substrate complex: catalytic mechanism of 6-aminohexanoate-dimer hydrolase". J. Mol. Biol. ج. 370 ع. 1: 142–56. يونيو 2007. DOI:10.1016/j.jmb.2007.04.043. PMID:17512009.
  7. ^ "Emergence of nylon oligomer degradation enzymes in Pseudomonas aeruginosa PAO through experimental evolution". Appl. Environ. Microbiol. ج. 61 ع. 5: 2020–2. مايو 1995. PMID:7646041. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |PMCID= تم تجاهله يقترح استخدام |pmc= (مساعدة)
  8. ^ "Plasmid-determined enzymatic degradation of nylon oligomers". J. Bacteriol. ج. 155 ع. 1: 22–31. يوليو 1983. PMID:6305910. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |PMCID= تم تجاهله يقترح استخدام |pmc= (مساعدة)
  9. ^ Thwaites WM (Summer 1985). "New Proteins Without God's Help". Creation Evolution Journal. ج. 5 ع. 2: 1–3.
  10. ^ Evolution and Information: The Nylon Bug
  11. ^ Why scientists dismiss 'intelligent design', Ker Than, NBC News, Sept. 23, 2005
  12. ^ Miller, Kenneth R. Only a Theory: Evolution and the Battle for America's Soul (2008) pp. 80-82

المراجع[عدل]

[[تصنيف:أنواع غير موصوفة]] [[تصنيف:تطور أحيائي]]